Sfondo
Il fattore di crescita insulino-simile I (IGF1) appartiene alla famiglia dei fattori di crescita insulino-simile che sono strutturalmente omologhi alla proinsulina. L'IGF-I di topo è sintetizzato come due isoforme precursori con propeptidi N- e C-terminali alternati. Queste isoforme sono differenzialmente espresse da vari tessuti. L'IGF-I di topo maturo condivide rispettivamente il 94% e il 99% di identità di sequenza aa con l'IGF-I umano e di ratto e mostra un'attività interspecie. Condivide il 60% di identità di sequenza aa con IGF-II di topo maturo. IGF-I induce la proliferazione, la migrazione e la differenziazione di un'ampia varietà di tipi di cellule durante lo sviluppo e dopo la nascita. Svolge un ruolo importante nella rigenerazione muscolare e nella progressione del tumore. IGF-I lega IGF-IR, IGF-II R e il recettore dell'insulina. L'associazione dell'IGF-I con le proteine leganti l'IGF ne aumenta l'emivita plasmatica e ne modula le interazioni con i recettori.
Descrizione
L'IGFS è un fattore di crescita polipeptidico mitogenico che stimola la proliferazione e la sopravvivenza di una varietà di cellule, inclusi muscoli, ossa e tessuto cartilagineo. isolato. L'IGFS è prodotto principalmente dal fegato, sebbene diversi tessuti producano l'IGFS in momenti diversi. IGFS appartiene alla famiglia del gene dell'insulina, che contiene anche insulina e relaxina. L'IGFS è simile all'insulina nella struttura e nella funzione, ma la sua attività di promozione della crescita è significativamente superiore a quella dell'insulina. L'espressione di IGF-II è influenzata dal lattogeno placentare e l'espressione di IGF-I è regolata dall'ormone della crescita. IGF-I e IGF-II segnalano attraverso il recettore della tirosina chinasi di tipo I (IGF-IR), mentre IGF-II segnala anche attraverso il recettore IGF-II/mannosio-6-fosfato. L'IGFS maturo è prodotto dalla proteolisi di una proteina precursore inattiva contenente regioni precursori N-terminali e C-terminali. IGF-I e IGF-II umani ricombinanti sono proteine globulari contenenti rispettivamente 70 e 67 amminoacidi e 3 legami disolfuro intramolecolari. IGF-ILR3 è un analogo ricombinante dell'IGF-I umano, costituito dalla sequenza IGF-I completa, il terzo acido glutammico è sostituito dall'arginina e il peptide N-terminale è esteso di 13 amminoacidi. Progettato per una maggiore potenza biologica, l'aumento dell'emivita dell'IGF-ILR 3 ex vivo e la sua avversione al legame con le proteine native in vivo lo rendono ideale per la ricerca e la coltura su larga scala.
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